Продукція
GSBio імунодіагностичні магнітні намистини
Імунодіагностичні хемілюмінесцентні магнітні намистини GSBIO можуть бути модифіковані з різними функціональними можливостями поверхні відповідно до вимог застосування. Магнітні намистини ковалентно пов'язані з різними функціональними групами або з конкретними молекулами мосту, які, в свою чергу, пов'язані з біомолекулами для хемілюмінесценції.
Імунодіагностичні магнітні намистини GSBIO мають функціональні групи, включаючи карбоксил, гідроксил, аміно, епоксидні, толуол -сульфоніл тощо. Ці функціональні групи можуть бути додатково активовані або активовані поверхнею магнітних намистин. Ці функціональні групи можуть бути додатково активовані або безпосередньо використані для поєднання білків, пептидів, антитіл та ферментів для виділення декількох цілей.
Призначення продукту
Застосовуйте до довгострокового зберігання клітин.
Параметри
Типи продуктів
| Гідрофільні намистини | Гідрофобні намистини | |
| Тип | Карбоксил (-cooh) Гідроксил (-о) Аміно (-nh2) | Толуол сульфоніл (Тозил) Епоксидна група (епоксид) |
Параметри продукту
| Назва товару | Концентрація | Розмір частинокмагнітних намистин | Функціональна щільність групи | Принцип та застосування |
| GSBIO P-TOLUENESULFONYL Магнітні намистини | 10 мг/мл | 4 мкм | Зв'язування 5-10 мкг IgG на мг магнітних намистин | Ковалентне зв'язування первинних аміногруп із сульфгідрильними групамиПідходить для з’єднання протеома-антитіла |
| Бісер на основі епоксиду GSBIO | 10 мг/мл | 4 мкм | Зв'язує 5-10 мкг IgG на мг магнітних намистин | Ковалентне зв'язування первинних аміногруп із сульфгідрильними групамиПідходить для протеомі-пептидного з'єднання |
| Gsbio аміно магнітні намистини | 10 мг/мл | 4 мкм | Зв'язування 5-10 мкг IgG на мг магнітних намистин | Зниження ковалентного зв'язування амінації, наприклад, іммобілізація альдегідних білків з пептидами |
Функції та переваги
⚪Швидка магнітна реакція з хорошою дисперсією
⚪Низький фоновий шумівисока чутливість
⚪Висока відтворюваність партії до партії
⚪Контрольні поверхневі властивості, висока спорідненість зв'язування біомолекул, мічених біотином
